高效酶催化，超高催化效果

酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一般化学催化剂高107～1013倍。例如，脲酶催化尿素的水解速度是H+催化作用的7×1012倍；α-胰凝乳蛋白酶对苯酰胺的水解速度是H+的6×106倍，而且不需要较高的反应温度。酶和一般催化剂加速反应的机制一样都是降低反应的所需的活化能（activation energy）。在任何一种热力学允许的反应体系中，底物分子所含能量的平均水平较低。在反应的任何瞬间，只有那些能量较高，达到或超过一定水平的分子（即活化分子）才有可能发生化学反应。活化分子所具有的高出平均水平的能量称为活化能，是底物分子从初态转变到活化态所需的能量。活化分子越多，反应速度越快。酶通过其特有的作用机制，比一般催化剂更有效地降低反应的活化能，使底物分子只需较少的能量便可进入活化状态（图5-1）。据计算，在25℃时活化能每减少4.184 kJ/mol（1 kcal/mol），反应速度可增高5.4倍。

图5-1　酶促反应活化能的改变

知识小贴士(www.xing528.com)

对酶的科学研究始于18世纪。1752年，意大利科学家斯伯拉塞尼首先发现老鹰的黄色胃液中有一种能分解食物的物质。1777年，苏格兰医生史蒂文斯用导管插入哺乳类动物胃里，抽出胃液，发现它对食物有分解作用。1834年，德国科学家施旺用氯化汞与动物胃液作用，得到白色沉淀物，把汞除去后，发现剩余物质分解食物的能力竟比胃液还强。1878年，德国化学家屈内把这一系列从有机体中分泌出来有催化作用的物质称之为“酶”。1925年，美国化学家萨姆纳提纯出了酶，并证明是蛋白质。接着，美国化学家诺思谱双把一系列酶提纯出来，证明它们都是蛋白质。他俩因而共同获得了诺贝尔奖。1982年，美国化学家西卡发现非蛋白质酶——核酸，即核酸酶。