鲜肉成分与宰后肉的变化

表2-3 肉中主要成分

1.水分

水分是动物体中的流动介质，部分水分与细胞的结构有很大关系，特别是与胶状蛋白分子关系密切。水分是动物体运送营养因子、代谢产物、激素及体内废弃物的良好介质。也为体内的多种化学反应及代谢活动提供了场所。肉中的水分含量为60%～80%，具体含量与动物的种类、年龄、肌肉的部位等因素有很大关系。一般而言，牛肉比猪肉水分含量高，幼畜肉的水分含量高一些。水分含量高的肉，脂肪含量较少，相反，脂肪含量则较高。肌肉中的水分随着屠宰贮藏时间的延长因贮藏损失而逐渐减少。

肉中的水分是以非游离状态而存在，其存在的形式大致可以分为三种：

（1）结合水 约占肌肉水分总量的5%。是指借助极性基团与水分子的静电引力而紧密结合在蛋白质分子上的水分子，不易受外力条件影响，也不易改变其与蛋白质分子紧密结合的状态。

（2）不易流动水 约占肌肉水分总量的80%。是指存在于纤丝、肌原纤维及膜之间的水分，这些水距离蛋白质亲水基较远，水分子虽然有一定朝向性，但排列不够有序。肉的持水性能主要取决于肌肉对不易流动水的保持能力。不易流动水一般在-1.5～0℃结冰。

（3）自由水 约占肌肉水分总量的15%。指存在于细胞外间隙中能自由流动的水，仅靠毛细管作用力保持。鲜肉贮藏过程中的汁液损失，主要为不易流动水和自由水。

2.蛋白质

蛋白质是动物体内十分重要的一类物质。有些蛋白是维持动物体基本构架的必需物质，还有一些蛋白参与动物体内的关键代谢活动。在非育肥的动物中，蛋白质是体内含量仅次于水分的物质。大部分的蛋白质位于肌肉组织和结缔组织中。动物体中蛋白分子的大小和形状各不相同，有的呈现球形，有的则呈现纤维状。蛋白质结构及形状的不同与各自的性质密切相关。例如：纤维状的蛋白质构成了基本的肌肉单位，而球状的蛋白分子囊括了多种催化代谢反应的酶类。按其溶解性及存在位置，肉类蛋白质主要分为三大类：结构性蛋白质，占肌肉蛋白质总量的50%；肌浆蛋白质，占肌肉总蛋白质含量的30%；肉基质蛋白质，占肌肉蛋白质总量的20%。

（1）结构性蛋白 主要指肌原纤维蛋白质，具有将化学能转变为机械能的功能。肌原纤维蛋白溶于高离子强度（0.3或更高）的钠盐或钾盐中，因此也称为盐溶性蛋白。肌原纤维蛋白质主要分为肌球蛋白、肌动蛋白、肌动球蛋白、原肌球蛋白、肌钙蛋白五大类：

①肌球蛋白：肌球蛋白是粗丝（A带）的主要成分，占肌原纤维蛋白的50%～55%，是肌肉中含量最高的蛋白质，占肌肉总蛋白的1/3。肌球蛋白的相对分子质量为470000～510000，有黏性，易成凝胶，微溶于水，溶于盐溶液中，在饱和的NaCl及MgSO₄溶液中或在半饱和的（NH₄）₂SO₄中能够盐析；等电点为pH5.4，热凝温度为43℃。肌球蛋白分子呈豆芽菜状，其长度与直径之比约为100∶1。由两条多肽相互盘旋构成，在不同酶的作用下“豆芽”可以裂解成不同的部分，用胰蛋白酶处理，可以得到轻酶解肌球蛋白（“豆芽”尾部）和重酶解肌球蛋白，用木瓜蛋白酶处理后者，又可以将重酶解肌球蛋白降解为肌球蛋白头部和肌球蛋白颈部两部分。肌球蛋白具有ATP酶活力，可以使ATP分解成为ADP+Pi，也可将ITP、UTP及GTP等分解生成二磷酸盐及无机磷酸。钙离子有催化作用，而镁离子是抑制剂。

②肌动蛋白与原肌球蛋白：肌动蛋白与原肌球蛋白是细丝（Ⅰ带）的主要组分，分别占肌原纤维蛋白的20%与4%～5%。肌动蛋白的相对分子质量为41800～61000，在半饱和的硫酸铵溶液中可盐析沉淀，等电点为4.7。原肌球蛋白呈细杆状，为细丝的支架，相对分子质量65000～80000。肌动蛋白单体为球形的G-肌动蛋白，直径约5.5nm，300～400个G-肌动蛋白单体形成纤维状的F-肌动蛋白，两条F-肌动蛋白扭合在一起，与呈细长条形的原肌球蛋白及肌钙蛋白构成完整的细丝。其结构如图2-15所示。

③肌钙蛋白：肌钙蛋白也叫肌原蛋白，约占肌原纤维蛋白的5%～6%。也是细丝的重要组分。相对分子质量为69000～81000，肌钙蛋白对Ca²⁺有很高的敏感性，并能结合Ca²⁺，每一个蛋白分子具有4个Ca²⁺结合位点，沿着细丝以38.5nm的周期（7个G-肌动蛋白单体）结合在F-肌动蛋白凹槽中的原肌球蛋白分子上，肌原蛋白有三个亚基，各有自己的功能特性：钙结合亚基相对分子质量18000～21000，是Ca²⁺的结合部位；抑制亚基相对分子质量20500～24000，能高度抑制肌球蛋白中ATP酶的活力，从而阻止肌动蛋白与肌球蛋白；原肌球蛋白结合亚基相对分子质量30500～37000，能结合原肌球蛋白，起连接作用。

图2-15 细丝结构图谱（Aberl e等，1994）

④肌动球蛋白：肌动球蛋白为肌动蛋白与肌球蛋白的复合物。肌动蛋白与肌球蛋白的结合比例大约为1∶（2.5～4）。肌动球蛋白也具有ATP酶活力，但与肌球蛋白不同，Ca²⁺和Mg²⁺都能激活ATP酶。

除上述五种蛋白外，肌原纤维蛋白还包括M蛋白，C-蛋白，α-肌动蛋白素，β-肌动蛋白素，γ-肌动蛋白素，I-蛋白，联结蛋白，肌间线蛋白等多种对粗丝和细丝的稳定性起作用的连接蛋白。

（2）肌浆蛋白

①肌溶蛋白：肌溶蛋白存在于肌原纤维间的蛋白，在水中及盐溶液中溶解。如将肌溶蛋白溶液放置，易发生变性沉淀，可溶性的部分为肌溶蛋白A，沉淀部分为肌溶蛋白B，二者的相对分子质量分别为80000～90000与150000，等电点分别为6.3和3.3，热凝温度为55～56℃。

②肌红蛋白：肌红蛋白是一种复合性的色素蛋白质，由一分子的珠蛋白和一个血色素结合而成，是肌肉呈现红色的主要成分，对肉色泽的影响很大，肌红蛋白对细胞质的氧气具有贮存作用，与肉色关系密切，其相对分子质量18000，等电点6.78，具体的结构和性能将在后续章节中详细论述。

③肌浆酶，肌浆中还存在大量可溶性肌浆酶，其中解糖酶占2/3以上。在肌浆中缩醛酶和肌酸激酶及磷酸甘油醛脱氢酶含量较多。大多数酶定位于肌原纤维之间，其中缩醛酶和丙酮酸激酶对肌动蛋白-原肌球蛋白-肌原蛋白有很高的亲和性。红肌纤维中解糖酶含量比白肌纤维少，只有其1/10～1/5。而红肌纤维中一些可溶性蛋白的相对含量，以肌红蛋白、肌酸激酶和乳酸脱氢酶含量最高。

④肌粒蛋白：肌粒蛋白主要为三羧酸循环酶及脂肪氧化酶系统，这些蛋白质定位于线粒体中，在离子强度0.2以上的盐溶液中溶解，在0.2以下则呈不稳定的悬浮液。另外还有一种ATP酶，定位于线粒体的内膜上。

（3）基质蛋白

①肉基质蛋白质：肉基质蛋白质为不溶性蛋白质，也是结缔组织蛋白质，是构成肌内膜、肌束膜、肌外膜和腱的主要成分，包括胶原蛋白、弹性蛋白、网状蛋白及黏蛋白等，存在于结缔组织的纤维及基质中。鉴于其纤维特性，即使在高离子强度的溶液也无法溶解，为不溶性蛋白质。

②胶原蛋白：胶原蛋白是结缔组织的主要结构蛋白，是皮肤、筋腱、软骨等的重要组分，也是牙齿和骨骼等组织的重要基质物质。胶原蛋白占机体蛋白质的20%～25%，主要存在于肌外膜、肌束膜和肌内膜，对肉的嫩度影响很大。胶原蛋白由原胶原蛋白（tropcollagen）构成，原胶原为纤维状蛋白，由3个α-肽链形成三链螺旋体。原胶原很有规则地聚合成胶原蛋白，每一原胶原分子依次头尾相接，呈直线排列，同时，大量这样直线联结的原胶原又互相平行排列。平行排列时，相邻近的原胶原分子，联接点有规则地依次相差1/4原胶原分子的长度，因此，每隔1/4原胶原分子的长度，就有整齐的原胶原分子相互联结点（图2-16）（Aberle等，1994）。胶原蛋白的不溶性和坚韧性是由于其分子间的交联，特别是成熟交联所致。交联是由胶原蛋白分子特定结构形成，并整齐地排列于纤维分子之间的共价化学键。肌肉结缔组织中胶原蛋白的交联，尤其是成熟交联的比例随着动物年龄的增长而增加，所以动物年龄越大，交联程度越大，性质越稳定，肉嫩度越差。

图2-16 原胶原蛋白、胶原蛋白结构和原胶纤维的形成

胶原蛋白性质稳定，具有很强的延伸力，不溶于水及稀盐溶液，在酸或碱溶液中可以膨胀。不易被一般蛋白酶水解，但可被胶原蛋白酶水解。胶原蛋白遇热会发生热收缩，热缩温度与动物种类有关，一般鱼类为45℃，哺乳动物为60～65℃。当加热温度大于热缩温度时，胶原蛋白就会逐渐变为明胶，变为明胶的过程并非水解的过程，而是氢键断开，原胶原分子的三条螺旋被解开，因而易溶于水中，当冷却时就会形成明胶。

组成胶原蛋白的氨基酸主要是甘氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸，三者加在一起占总氨基酸的2/3，其中羟脯氨酸在胶原蛋白中的含量在不同肉畜间变化不大，可用来表示肌肉中胶原蛋白含量。

③弹性蛋白：弹性蛋白是一种具有高弹性的纤维蛋白，在韧带、血管和黄色结缔组织中含量多。是由弹性蛋白质与赖氨酸通过共价交联形成的不溶性的弹性硬蛋白，这种蛋白质不被胃蛋白酶水解，可被弹性蛋白酶（存在于胰腺中）水解。其含量与部位有关，肌肉中的平均含量为胶原蛋白的1/10，但是在半腱肌中达到胶原蛋白的40%。其氨基酸组成与胶原蛋白有很大不同，有1/3为甘氨酸，脯氨酸、缬氨酸占40%～50%，不含色氨酸和羟脯氨酸。

④网状蛋白：网状蛋白的形状组成与胶原蛋白相似，但含有10%左右的脂肪，主要存在于肌内膜。其氨基酸组成也与胶原蛋白相似。网状蛋白对酸与碱较稳定。

3.脂肪

肉中化学成分以脂肪含量变化最大，与动物的营养状况、年龄等因素有密切关系，也同胴体的不同部位有关。一般随动物年龄的增长含量增加。动物体中含有多种脂肪，多以中性脂（脂肪酸和甘油三酯）的形式存在。在这些脂肪中，有一些为细胞的能量源；一些为细胞膜结构和功能的基本单位，还有一些作为激素、维生素的重要组分而参与体内的代谢活动。肉类脂肪有20多种脂肪酸，除了牛乳脂肪，在动物脂肪中的脂肪酸链很少有低于10个碳原子的，而是多为C16和C18，也有少量为C12、C14及C20。因此，其中的饱和脂肪酸多为硬脂酸和软脂酸，不饱和脂肪酸多为软油酸、油酸、亚油酸及亚麻酸。硬脂酸为动物体内含量最高的脂肪酸。而甘油三酯中的脂肪酸分子多为一分子的软脂酸，两分子的硬脂酸。

脂肪在肌肉中的含量对肉的多汁性和嫩度等品种影响较大，脂肪是重要的风味前提物，基础理论研究证实，只有当肌内脂肪含量超过3.5%时，肉才有可接受的多汁性和风味特征；肉制品中的脂肪含量不应低于16%。不同动物脂肪的脂肪酸组成不一致，相对来说鸡脂肪和猪脂肪含不饱和脂肪酸较多，牛脂肪和羊脂肪含饱和脂肪酸多些。动物脂肪在体内的蓄积顺序为腹腔、皮下、肌间、肌内。脂肪蓄积在肌束内最为理想，这样的肉呈大理石样纹理，肉质较好。不同动物蓄积的部位也有所差异，猪的脂肪主要蓄积在皮下、肾周围和大网膜；羊主要蓄积在尾根和肋间；鸡主要蓄积在皮下、腹腔及肌胃周围；大尾绵阳蓄积在尾内而骆驼则蓄积在驼峰。

4.浸出物

肉的浸出物是指除蛋白质、盐类、维生素外能溶于水的浸出性物质。新鲜肉中的浸出物约占2%～3%。包括含氮浸出物和无氮浸出物两类。

含氮浸出物，是非蛋白质的含氮物质，多以游离状态存在。如游离氨基酸、磷酸肌酸、核苷酸类、胍基化合物及肽类等。含氮浸出物同肌肉的代谢有直接关系，是蛋白质代谢的降解产物，是肉品呈味的主要成分。如ATP的降解产物肌苷酸及次黄嘌呤，是肉鲜味的主要成分。此外，磷酸肌酸降解成肌酸，进一步加热形成的肌酐，以及谷胱甘肽、鹅肽等物质随着宰后肉的成熟而增加。

无氮浸出物，为不含氮的可浸出的有机化合物，主要是碳水化合物（糖原、葡萄糖、核糖等）和有机酸（乳酸、乙酸、丁酸、延胡索酸等）。糖原是葡萄糖的聚合体，主要存在于肝脏（2%～8%）和肌肉（0.3%～0.8%）中。肌肉中糖原含量的多少，对宰后肌肉的极限pH、持水性、色泽、风味和贮藏性等有显著影响，是导致肉品质变化的主要因素之一。

5.无机物

肌肉中含有大量的矿物质（灰分），含量为0.8%～1.2%，其中钾、磷含量最多，但钙含量较低；钾和钠几乎全部存在于软组织及体液中，钾和钠与细胞膜的通透性有关，可提高肉的保水性。肉中尚含有微量的锌，降低肉的保水性。肾和肝中的矿物质含量远高于肌肉组织。各种肉和器官组织中矿物质含量见表2-4。

表2-4 肉和器官组织中矿物质含量(www.xing528.com)

6.维生素

肌肉含有维生素A、维生素B₁、维生素B₂、维生素PP、叶酸、维生素C、维生素D等多种维生素，以B族含量较多，脂溶性维生素含量低。维生素含量受肉畜种类、品种、年龄、性别和肌肉类型的影响，内脏中维生素含量比肉中高，尤其是肾、肝中维生素A的含量可达100～150（IU）和10000～20000（IU）。鲜肉中维生素含量见表2-5。

表2-5 每100g肉中某些维生素含量

动物刚屠宰后，肉温还没有散失，如果进行热剔骨，所得的肉有一定弹性的、质地柔软称为热鲜肉。经过一定时间，肉的伸展性消失，肉体变为僵硬状态，这种现象称为死后僵直（ri g-or mortis），此时的肉如果加热食用，其质地较硬，持水性也差，为尸僵肉。如果继续贮藏，其僵直情况会缓解，经过自身解僵或微生物的作用，肉又变得柔软起来，同时持水性增加，风味提高，为成熟后的肉。成熟肉在不良条件下贮存，经酶和微生物作用分解变质为腐败肉。动物屠宰后，虽然生命已经停止，但由于动物体还存在着各种酶，许多生物化学反应还没有停止，所以从严格意义上讲，还没有成为可食用的肉，只有经过一系列的宰后变化，才能完成从肌肉（muscle）到可食肉（meat）的转变。屠宰后肉的变化包括上述肉的尸僵、肉的成熟两个连续变化过程。

1.肌肉收缩原理

活体动物中的骨骼肌是一种高度分化的、具有将化学能转化为动能的组织。如本章上一节所述，肌肉的组成构架决定了它的收缩与舒张功能。但是，动物屠宰后，肌肉转化为营养美味的食肉时，这种收缩、舒张的能力也随之消失，然而在这一肌肉收缩与舒张功能逐渐消失的过程中，肌肉的理化变化对最终食肉品质的影响巨大。动物宰后一段时间内代谢物质的累积过程与活体动物的正常代谢活动是一致的。因此，了解活体肌肉的生理功能将有助于了解肌肉的收缩、舒张与宰后肌肉品质特性之间的关系。

肌肉收缩主要是由构成肌原纤维的两种蛋白质的粗丝和细丝的相对滑动造成，即所谓滑动学说。肌肉收缩和松弛，并不是肌球蛋白粗丝在A带位置上的长度变化，而是I带在A带中伸缩，所以肌球蛋白粗丝的长度不变，只是F-肌动蛋白细丝产生滑动，肌肉收缩包括4种主要因子：

（1）收缩因子 肌球蛋白、肌动蛋白、原肌球蛋白和肌原蛋白。

（2）能源因子 ATP。

（3）调节因子 初级调节因子——Ca²⁺，次级调节因子——原肌球蛋白和肌原蛋白。原肌球蛋白为中间酶解物质。

（4）疏松因子 肌质网系统和钙离子泵。

肌肉处于静止状态时，由于Mg²⁺和ATP形成复合体的存在，妨碍了肌动蛋白与肌球蛋白粗丝头部的结合。肌肉收缩的前提条件：肌原纤维周围糖原的无氧酵解和线粒体内进行的三羧酸循环，使ATP不断产生，供肌肉收缩之用。肌球蛋白头部是一种ATP酶，这种酶的激活需要Ca²⁺。

活体中肌肉收缩的四个过程：

①首先由神经系统（运动神经）传递信号，来自大脑的信息经神经纤维传到肌原纤维膜产生去极化作用，神经冲动沿着T小管进入肌原纤维，可促使肌质网将Ca²⁺释放到肌浆中。

②进入肌浆中的Ca²⁺浓度从10 ^-7mol/L增高到10 ^-5mol/L时，Ca²⁺即与细丝的肌原蛋白钙结合亚基（TnC）结合，引起肌原蛋白3个亚单位构型发生变化，使原肌球蛋白更深地移向肌动蛋白的螺旋槽内，从而暴露出肌动蛋白纤丝上能与肌球蛋白头部结合的位点。

③Ca²⁺可以使ATP从其惰性的Mg-ATP复合物中游离出来，并刺激肌球蛋白的ATP酶，使其活化。肌球蛋白ATP酶被活化后，将ATP分解为ADP、无机磷和能量。

④同时，肌球蛋白纤丝的头部与肌动蛋白纤丝结合，形成收缩状态的肌动球蛋白。

这里的肌质网起钙泵的作用，当肌肉松弛的时候，Ca²⁺被回收到肌质网中，而当收缩时使Ca²⁺被放出。

当神经冲动产生的动作电位消失，通过肌质网钙泵作用，肌浆中的Ca²⁺被收回。肌原蛋白钙结合亚基（TnC）失去Ca²⁺，肌原蛋白抑制亚基（TnI）又开始起控制作用。ATP与Mg²⁺形成复合物，且与肌球蛋白头部结合。而细丝上的原肌球蛋白分子又从肌动蛋白螺旋沟中移出，挡住了肌动蛋白和肌球蛋白结合的位点，形成肌肉的松弛状态。

2.宰后能量变化

活体中的ATP主要由肌糖原的糖酵解过程产生，糖原贮存在肌肉中，占肌肉重量的1%左右，它可分解为葡萄糖，经过一系列反应生成CO₂和H₂O，一个葡萄糖分子能够释放39个ATP。动物屠宰放血后，体内平衡被打破，机体的死亡引起了呼吸与血液循环的停止、氧气供应的中断，肌肉组织内的各种需氧性生物化学反应停止并转变成厌氧性活动。糖原（牛肉）的含量能够由宰后1h的633.7mg/100g降低到宰后24h的274mg/100g。厌氧性呼吸促进糖的无氧酵解过程，每分子的葡萄糖产生2分子的乳酸，生成3个ATP，相比于有氧呼吸，能量供应显著降低。与此同时，由于糖原的酵解，乳酸增加，ATP分解产生磷酸根离子，乳酸与磷酸的累积导致肌肉pH迅速下降，一般pH降低到5.4左右，就不再下降。因为肌糖原无氧酵解过程中的酶会被酸的累积所抑制而失活，使肌糖原不能再继续分解，乳酸也不能再产生。这时的pH是死后肌肉的最低pH，称为极限pH。

3.宰后尸僵

刚刚宰后的肌肉以及各种细胞内的生物化学等反应仍在继续进行，但是由于放血而带来了体液平衡的破坏、供氧的停止，整个细胞内很快变成无氧状态。从而使葡萄糖及糖原的有氧分解很快变成无氧酵解产生乳酸。ATP的供应从有氧呼吸的39分子降低到无氧酵解的3分子。由于ATP水平的下降和pH的降低，肌浆网钙泵的功能丧失，使肌浆网中Ca²⁺逐渐释放而得不到回收。Ca²⁺浓度升高，引起肌动蛋白沿着肌球蛋白的滑动收缩；另一方面引起肌球蛋白头部的ATP酶活化，加快ATP的分解并减少，同时由于ATP的丧失又促使肌动蛋白细丝和肌球蛋白细丝之间交联的结合形成不可逆性的肌动球蛋白，从而引起肌肉的连续且不可逆的收缩，收缩达到最大程度时即形成了肌肉的宰后僵直，也称尸僵。死后肌肉最显著的变化之一是死后僵直的发生。僵直发生时，肌肉收缩为不可逆之死亡收缩。当尸僵完成时，肌肉因肌动蛋白、肌球蛋白间形成横桥，而导致其不能缩短或伸长。

动物死后僵直的过程大体可分为三个阶段：①迟滞期：从屠宰后到开始出现僵直现象为止，即肌肉的弹性以非常缓慢的速度变化的阶段，此阶段内肌肉内ATP的含量虽然减少，但在一定时间内几乎恒定，因为肌肉中还含有另一种高能磷酸化合物——磷酸肌酸（CP），若在磷酸激酶的作用下，磷酸肌酸将其能量转给ADP再合成ATP，以补充减少的ATP。正是由于ATP的存在，使肌动蛋白丝细在一定程度上还能沿着肌球蛋白粗肌丝进行可逆性的收缩与松弛，从而使这一阶段的肌肉还保持一定的伸缩性和弹性。②尸僵急速期：随着宰后时间的延长磷酸肌酸的能量耗尽，肌肉ATP的来源主要依靠葡萄糖的无氧酵解，致使ATP的水平下降，同时乳酸浓度增加，肌浆网中的Ca²⁺离子被释放，从而快速引起肌肉的不可逆性收缩，使肌肉的弹性逐渐消失，肌肉的僵直进入急速形成期。③尸僵后期：当肌肉内的ATP的含量降到原含量的15%～20%左右时，肌肉的伸缩性几乎丧失，从而进入僵直后期，此时肉的硬度要比僵直前增加10～40倍。

肌肉宰后的收缩因动物种类、环境温度、胴体pH的不同而不同。刚刚屠宰的离体肌肉会顺着肌纤维的方向缩短，而横向变粗。如果肌肉仍连接在骨骼上，肌肉只能发生等长性收缩，肌肉内部产生拉力。宰后肌肉的缩短，在15℃时，收缩程度最小；在15℃以上，与温度呈正相关，温度越高，ATP的消耗越大，肌肉收缩越剧烈；如果胴体pH降低到6.0以下时，温度低于12℃，肌肉尤其是红肉会发生极度收缩，也称为冷收缩。冷收缩不同于发生在中温时的正常收缩，而是收缩更强烈，可逆性更小，这种肉甚至在成熟后，在烹调中仍然是坚韧的。目前冷收缩的机制还不十分明确，为了防止冷收缩带来的不良效果，采用电刺激的方法，使肌肉中ATP迅速消失，pH迅速下降，使尸僵迅速完成，可改善肉的质量和外观色泽。热剔骨的肌肉易发生冷收缩，硬度较大，带骨肉由于只发生等长收缩则可在一定程度上抑制冷收缩。如果肌肉在僵直未完成时进行冻结，容易发生解冻收缩，这是由于此时肌肉仍含有较多的ATP，在解冻时由于ATP发生强烈而迅速的分解而产生僵直，称为解冻僵直。解冻收缩的强度较正常的僵直剧烈的多，并有大量的肉汁流出。解冻僵直发生的收缩急剧有力，可缩短50%，这种收缩可破坏肌肉纤维的微结构，而且沿肌纤维方向收缩不够均匀。在尸僵发生的任何一点进行冷冻，解冻时都会发生解冻僵直，但随肌肉中ATP浓度的下降，肌肉收缩力也下降。在刚屠宰后立刻冻结而后再解冻，这种现象最明显。因此要在形成最大僵直之后再进行冻结，以避免这种现象的发生。

尸僵开始和持续时间因动物的种类、品种、宰前状况、宰后肉的变化及不同部位而异。一般鱼类尸僵开始较早，在宰后0.1～0.2h时进入，持续时间也最短，约为2h；哺乳类动物发生较晚，鸡肉、猪肉、牛肉开始时间分别为宰后3、8、10h，持续时间依次增长，分别为8、20、72h。不放血致死较放血致死的动物尸僵发生得早。温度高发生得早，持续时间短；温度低则发生得晚，持续时间长。肉在达到最大尸僵以后，即开始解僵软化进入成熟阶段。

4.肉的解僵与成熟机制

尸僵持续一定时间后，即开始缓解，肉的硬度降低，保水性有所恢复，这个变化过程即为肉的解僵过程。解僵所需要的时间因动物种类、环境温度及其他条件的不同而异。在冷藏温度下鸡肉需要3～4h，猪肉2～3d，而牛肉需要时间最长为7～10d。成熟是指尸僵完全的肉在冰点以上温度条件下放置一定时间，使其僵直解除、肌肉变软、系水力和风味得到改善的过程。

肉的成熟过程对肉品质的改善具有十分重要的意义，成熟过程中肌肉会发生以下变化：

（1）物理变化 Z盘的降解，导致肌原纤维的弱化与片段化；肌间线蛋白（desmin）的降解，导致肌原纤维之间的链接的破裂，进而使肌纤维小片化；肌钙蛋白T（troponin T）的降解与消失。肌钙蛋白T的降解可能会导致F肌动蛋白完整性及肌动蛋白与肌球蛋白结合强度发生变化；伴肌球蛋白（titin）与伴肌动蛋白（nebulin）的降解。伴肌球蛋白位于Z线和M线之间，而伴肌动蛋白从Z盘伸出，伴随细丝并延伸到细丝的自由端。在活体肌肉中伴肌动蛋白主要起着稳定细丝，控制和调节细丝的生长排列，以及协助细丝和Z线连接等功能。这两种蛋白的降解会导致肌原纤维的降解；上述纤维蛋白的降解会导致相对分子质量为95000级28000～32000小分子肽的出现；但是主要的收缩蛋白——肌球蛋白与肌动蛋白在成熟56d后都几乎不发生降解。

（2）肉质变化 嫩度的改善，嫩度随着成熟时间的延长，逐渐提高；保水性的改变，尸僵时保水性最差，随着成熟时间的进一步延长，保水性又有所改善，但随着成熟时间的进一步延长，保水性又有所降低，肉汁损失越来越大；风味的改善，随着成熟时间的延长，ATP的降解产物次黄嘌呤和蛋白质水解的各种氨基酸，能够增加肉的滋味与香味。

但是目前肉成熟的机制并未完全阐明。迄今为止，较为认可的成熟机制包括以下几方面：

①肌原纤维小片化：宰后肌浆网的崩裂，大量Ca²⁺释放到肌浆中，Ca²⁺可激活钙激活酶（calpain）。Granger等（1978）发现钙激活酶在成熟过程中可降解肌间线蛋白（desmin）及多种肌原纤维骨架蛋白，从而导致肌原纤维结构弱化。观察研究所得的电镜图片发现，经过成熟的肉，在肌原纤维Z线附近发生断裂，肌动蛋白离开Z盘附着于肌球蛋白上，而Z盘并没有发生明显变化。成熟过程中肌原纤维断裂成若干个1～4个肌节相连的小片状，称为肌原纤维小片化。

②结缔组织的变化：肌肉中结缔组织的含量虽然很低（占总蛋白的5%以下），但是由于其性质稳定、结构特殊，是构成骨骼肌整个骨架的联接及支撑单位，为肌纤维膜、肌内膜、肌周膜及肌外膜的基本组成单位，在维持肉的弹性和强度上起着非常重要的作用。在肉的成熟过程中胶原纤维的网状结构松弛，由规则、致密的结构变成无序、松散的状态。胶原纤维结构的变化，直接导致了胶原纤维剪切力的下降，从而使整个肌肉的嫩度得以改善。结构弹性网状蛋白在死后鸡的肌原纤维中占5.5%，兔肉中占7.2%，随着保藏时间的延长和弹性的消失而减少，当弹性达到最低值时，结构弹性蛋白的含量也达到最低值。肉类在成熟软化时结构弹性蛋白质消失，导致肌肉弹性消失。

③蛋白酶学：骨骼肌中存在的几种酶系统对肌原纤维蛋白的降解有一定的作用，这些酶包括存在于肌浆中钙激活酶和蛋白酶体及存在于溶酶体中的组织蛋白酶。目前较为认可的酶系统为钙激活酶系统。

钙激活酶系统：钙激活酶是一种中性蛋白酶，它存在于肌纤维Z线附近及肌质网膜上。在动物被屠宰后，随着ATP的消耗，肌质网内积蓄的Ca²⁺被释放出来，激活了钙激活酶，分解肌原纤维蛋白促进肉的嫩化。钙激活酶于1964年由Guroff首次鉴定出，于1976年由Daytion等人进行了纯化，1981年它被命名为EC3.4.22.7。已经有人证明，钙激活酶的分解作用主要集中于Z线，表现为Z线的裂解和肌原纤维小片化。钙激活酶的活化必须依赖于一定浓度的Ca²⁺。肉中的钙激活酶系统包括μ-钙激活酶（μ-calpain）、m-钙激活酶（m-calpain）和钙激活酶的专一抑制蛋白（calpastatin）。μ-钙激活酶、m-钙激活酶为同工酶，由相对分子质量为80000的催化亚基和28000的调节亚基构成，两者小亚基相同，大亚基有差别。这两种同型异构体是根据其在最大作用一半时所用酶需要的钙离子量来命名的。一般来说，μ-钙激活酶需要5～65μmol/L钙离子，而m-钙激活酶需要300～1000μmol/L钙离子。μ-钙激活酶和m-钙激活酶都是细胞内部的蛋白酶，这些蛋白酶都分布在原生质膜和细胞器上。在骨骼肌细胞中，钙激活酶分布在肌原纤维、线粒体、核糖体中。钙激活酶以一定的形式作用于底物，产生大的多肽片断，来促进肉的成熟。在横纹肌中，钙激活酶作用于许多肌原纤维蛋白，包括联结蛋白（titin）、伴肌动蛋白（nebulin）、细丝蛋白（filamin）、肌间蛋白（desmin）、肌钙蛋白-T（tro-ponin-T），但不作用于肌球蛋白（myosin）、肌动蛋白（actin）、肌钙蛋白-C（troponin-C）。目前对钙激活酶的基因已经进行了定位，并将其确定为一个和牛肉嫩度相关的数量控制位点。钙激活酶的专一抑制蛋白的相对分子质量大约为125000，由713个氨基酸残基构成，只有一条多肽链，含四个重复结构域和一个非同源结构域，四个重复结构域都可单独发挥对钙激活酶的抑制作用。而钙激活酶的专一抑制蛋白只有在一定的Ca²⁺浓度下才能和钙激活酶结合并产生抑制作用。

此外，有学者认为溶酶体组织蛋白酶及蛋白酶体等均会对宰后肌肉蛋白有一定的降解作用，进而促进肉的成熟。但是还有一些研究认为溶酶体组织蛋白酶很难从溶酶体内释放，肌原纤维蛋白也并不是蛋白每天的良好产物，因此此二者对肉类成熟的贡献需要进一步研究。